蛋白穩定性分析儀通過檢測溫度變化/變性劑濃度變化過程中蛋白內源紫外熒光（350 nm/330 nm比值）的改變，獲得蛋白的熱穩定性(Tm值)、化學穩定性（Cm值）等參數。相比傳統的方法，無需添加染料，通量高，樣品用量少，數據精度高。
蛋白穩定性分析儀
技術原理：
蛋白質是生物體中廣泛存在的一類生物大分子，具有特定立體結構的和生物活性以及諸多功能，根據這些功能我們可以將其應用于蛋白質的分子設計、蛋白質功能的改造、疾病的基因治療以及新型耐抗藥性藥物的開發與設計甚至是發現生物進化的規律等良好科研領域上。因此，蛋白質具有非常重要的研究價值。
進行蛋白質性質和功能研究的前提是獲得穩定的蛋白質樣品，而由于蛋白質自身性質的復雜性，難以保證獲得的蛋白質樣品是否具有正確的三維結構以及功能，因此急需一種技術手段或設備，對蛋白質的穩定性進行分析，確定獲得蛋白質適宜的緩沖液條件、蛋白質的長期儲存穩定性等。另外在進行蛋白質-配體小分子相互作用研究時，因為需要篩選的小分子配體數量巨大，因此也急需一種技術手段或設備，可以高通量的對配體結合進行篩選。
蛋白中的色氨酸和酪氨酸可以被280 nm的紫外光激發并釋放出熒光，其熒光性質與所處的微環境密切相關。蛋白變性過程中，色氨酸從疏水的蛋白內部逐漸暴露到溶劑中，熒光釋放的峰值也從330 nm逐漸轉移到350 nm。
差示掃描熒光法(differential scanning fluorimetry，DSF)是一種方便快捷的高通量藥物篩選及靶標發現的方法，通過熒光染料或蛋白內源熒光信號監測升溫過程中蛋白構象的變化計算其熔解溫度Tm（折疊蛋白與去折疊蛋白相等時的溫度）。該方法具有蛋白樣品損耗少、通量高、溫度變化范圍廣及數據準確等優點，被廣泛用于蛋白質穩定性（蛋白質熱穩定性參數及其影響因素）、蛋白結構和構象、蛋白-配體相互作用及蛋白質穩定劑、抑制劑、輔助因子等領域的研究。
蛋白質穩定性分析儀
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